Christen Suchen Partner

Altes Testbuch als christbiblische Schrift in Orthodoxie und Okzident....

Zusammenfassung auf Englisch: Diese Sammlung von Aufsätzen enthält Artikel, die auf dem Zweiten Europäischen Orthodox-Westlichen Symposium der Bibelwissenschaftler in Rila, Bulgarien, vorgestellt wurden. Die kontinuierliche Auseinandersetzung mit den Diskussionen in den verschiedenen Gruppen und die Formulierung der unterschiedlichen Perspektiven im Dialog zwischen orthodoxen und westlichen Bibelwissenschaftlern sind ebenfalls zusammengefasst. Das Leben im Alten Reich in der christlichen Tradition, das Alte Reich im Neuen Reich und im Alten Reich, der Kanon des Alten Reiches sowie messianische Texte und deren christliche Interpretation aus orthodoxer, katholischer und protestantischer Sicht.

Nach einem ersten Symposion orthodoxer, protestantischer und katholischer neutestamentlicher Wissenschaftler in Rumänien im Jahr 1998, das sich den hermetischen und methodologischen Grundsatzfragen der Bibelwissenschaft widmete, konzentriert sich der Beitrag zur Rila-Konferenz auf das Verhältnis der beiden Bibelthemen zueinander.

Unter orthodoxen, katholischen und protestantischen Gesichtspunkten wird das Alttestament in der christlichen Überlieferung, das Alttestament im Neuen und im Altjüdischen, der alttestamentliche Kanal sowie messers. Text und deren christmäßige Auslegung aufbereitet. Aus jüdischer Sichtsicht ist einer der Beiträge die Anerkennung der Tanache in der rezeptionellen Arbeit des postbiblischen Judentums: Neben grundsätzlich hermetisch orientierten Beiträgen und Präsentationen zur Geschichte der Auslegung des AT, gibt es exegestische Arbeiten zu alttestamentarischen Schriften und historisch-philologische Recherchen zu patriarchalischen Herkunftsquellen.

Eine neue Technik ermöglicht eine vollständige Protein/ADN-Bindungsanalyse - Helmholtz Center München

Mit unseren niederländischen Kollegen stellen Wissenschaftler des Helmholtz-Zentrums München eine neue molekulare Methode in Nature Communications" vor: Die Analyse von Protein- und DNA-Bindungsaffinitäten im proteomischen Maßstab ist damit möglich. Das ADN ist um Proteine, sogenannte histologische Proteine, gewickelt, die zur Verpackung von DNA im Zellkern verwendet werden. Die Einheit der DNA-Verpackung ist das Nukleosom, das aus acht Histonproteinen besteht, die von DNA umgeben sind.

Die Zusammensetzung von DNA- und Histonproteinen wird als Chromatin bezeichnet. Die Wechselwirkungen dieser Moleküle sind entscheidend für wichtige Prozesse wie DNA-Transkription, Replikation und Reparatur. Das Verständnis der Lage und Art dieser Wechselwirkungen ist daher von großem Interesse für das Verständnis der regulatorischen Netzwerke dieser wichtigen Zellprozesse.

Im Rahmen dieser Studie präsentieren Till Bartke's und seine Kollegen von der Radboud University in den Niederlanden eine Technik zur Bestimmung der Bindungsaffinitäten von Proteinen, die auf proteomischer Ebene an Chromatin binden. Es handelt sich um eine signifikante Verbesserung gegenüber früheren Techniken, die nur einen "on-off" Hinweis auf den Link und wenig Informationen über die Stärke des Links liefern.

"Wir sprechen seit langem über die Möglichkeit, die Affinitäten von chromatinbindenden Proteinen mit proteomischen Ansätzen in großem Maßstab zu quantifizieren, und das ist uns endlich gelungen", erklärt der Direktor des Instituts für Funktionelle Epigenetik am Helmholtz Zentrum München, Explique Dill Bartke.

Nach den Erfahrungen werden dann die Proteine, die mit der DNA-Sequenz interagieren, identifiziert und ihre Häufigkeit massenspektroskopisch bestimmt. Unter Verwendung unterschiedlicher Mengen an Oligonukleotid "Köder" und damit unterschiedlicher Konzentrationen konnten die Forscher die Bindungsaffinitäten vieler mit der DNA interagierender Proteine berechnen. Die Änderungen der Histone können die Struktur des Chromatins verändern und zu Veränderungen in der Genexpression führen. Durch diesen Einsatz der Technik ist es möglich, biologisch relevante Wechselwirkungen unter verschiedenen Bedingungen zu identifizieren.

Beispielsweise kann das Histon-3-Protein durch Acetylgruppen an den Lysinresten 9 und 14 (H3K9AcK14Ac) modifiziert werden, einer Form der Histonmodifikation im Zusammenhang mit der aktiven Gentranskription. In Verbindung mit zwei miteinander verbundenen Nukleosomen, die H3K9AcK14Ac als Köder enthalten, identifizierten die Forscher eine bevorzugte Bindung eines großen Nukleosom-Remodellierungskomplexes (SWI/SNF) an die modifizierte Version gegenüber der unmodifizierten Version.

"Um die Wechselwirkungen zwischen Biomolekülen zu verstehen, die eine Zelle regulieren, ist es notwendig, nicht nur zu wissen, welche Moleküle miteinander interagieren, sondern auch die Stärke dieser Wechselwirkungen. Die Technik, die wir entwickelt haben, erlaubt es uns heute, Bindungsereignisse wie die Interaktion von Nukleosomen, die Komplexe mit Nukleosomen neu modellieren, nach den Modifikationen zu quantifizieren, mit denen sie dekoriert sind.

Es ist wichtig, wenn wir die dynamischen molekularen Prozesse beschreiben wollen, die biologische Ereignisse regulieren", sagt Till Bartke. Die Technik ist nicht nur in der Lage, diese neuen Beobachtungen zu enthüllen, sondern sie kann dies auch in großem Maßstab tun, indem sie Affinitätsmessungen für zehn bis hundert Kernproteine gleichzeitig bestimmt. Diese Technik ist daher neu in ihrer Offenbarung der proteomischen Bindungslandschaft von Proteinen, die bestimmte DNA-Sequenzen oder nucleosomale Zustände erkennen.

Das Helmholtzentrum München ist als deutsches Forschungszentrum für Umweltgesundheit bestrebt, personalisierte medizinische Ansätze zur Prävention und Behandlung der wichtigsten Volkskrankheiten wie Diabetes mellitus, Allergien und Atemwegserkrankungen zu entwickeln. Das Helmholtz Center München mit Sitz in Neuherberg, nördlich von München, beschäftigt rund 2.300 Mitarbeiter.

Das Helmholtzentrum München ist Mitglied der Helmholtz-Gemeinschaft, einer Gemeinschaft von 18 wissenschaftlichen, technischen und medizinisch-biologischen Forschungszentren mit rund 37.000 Mitarbeitern. Der Akzent liegt auf so genannten "Histonproteinen", auf denen die DNA-Stränge gewickelt sind und die bestimmen können, ob ein Gen gelesen werden kann oder nicht.

Die Methoden der letzten Jahre haben es ihnen ermöglicht, die Entwicklung dieser Prozesse auch in einzelnen Zellen zu verfolgen.