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Verlorene Eiweiße verursachen erbliche Krankheiten.

Ein kleiner Wechsel in sehr beweglichen Teilen einiger Eiweiße ist manchmal ausreichend, um Seltenheiten wie das Glut1-Defizitsyndrom zu verursachen. Allerdings bekommen Betroffene mit dem raren Glut1-Defizitsyndrom oft jahrelang nicht die korrekte Diagnostik. Ohne Behandlung entwickelt sich das Kind allmählich und leidet oft unter neuronalen Einflüssen. Dadurch hat das Protein Glut1 seine Rolle in der Zellmembran verloren: Es transportiert keinen Blutzucker mehr ins Hirn.

Schon die kleinsten und bisher wenig berücksichtigten Änderungen in den beweglichen Bestandteilen des Glut1-Proteins können zu tiefgreifenden Zellstörungen mit sich bringen. Deformiert und gebeugt kann sie ihre Funktion in der Maschine der Zellen nicht mehr wahrnehmen und verursacht so das Krankheitsbild. "Doch oft ist der Entstehungsmechanismus einer Erbkrankheit, also die molekulare Verursachung, unklar", sagt Katrina Meyer, PhD-Studentin im Selbacher Projekt.

In diesen FÃ?llen tritt die Mutierung an beweglichen AnhÃ?ngen von Proteinen auf, von denen man bis vor wenigen Jahren annahm, dass sie keine Rolle haben, weil sie keine bestimmte Gliederung haben. Aber das Erscheinungsbild ist trügerisch: "Diese so genannten eigentümlich gestörten Proteinbereiche können sich wie ein Polster an andere Eiweiße klammern und diese so verändern.

"Viele zelluläre Prozesse basieren auf solchen Wechselwirkungen zwischen Eiweiß. Deshalb hat Meyer zunächst untersucht, welche Proteinarten der Zellen mit veränderten und elastischen Proteinbereichen in Berührung kommen. Meist wurden in Meyers Versuch mit den gleichen Bindungspartnern veränderte und "gesunde" Bereiche identifiziert. Allerdings verloren einige der veränderten Moleküle diese Eigenschaft ganz oder angedockt an andere Moleküle und störten so den Verlauf der Zellmaschinerie.

Manche Genmodifikationen haben auf diese Art und Weise auch den Proteintransport innerhalb der Zellen beeinflusst. Darunter: eine Veränderung im Protein für das Glut1-Protein. "â??Dieses Modell zieht bekanntlich EiweiÃ?e an, die fÃ?r den MolekÃ?ltransport innerhalb der Zellen von Bedeutung sindâ??, sagt Meyer. Wenn Meyer dieses Resultat in ihren Haenden festhielt, war es ein ganz besonderes Erlebnis für sie.

Kann es sein, dass bei Patienten mit dieser Veränderung das Eiweiß Glut1 nicht fehlerhaft ist, sondern nur an der verkehrten Position in der Blutzelle auftaucht? "Ist nicht das Eiweiß selbst befallen, sondern nur sein Transfer, besteht die Möglichkeit, die zugrunde liegende Krankheit und nicht nur das Krankheitsbild zu ertragen.

"Meyer durchsuchte die Datenbestände und fand einen Patienten mit Glut1-Mangel, bei dem die Eiweißregion zu einem Modell mit zwei Leucinbausteinen verändert war. Meyer hat in einem Versuch mit Tierkulturen gezeigt, dass sich das veränderte Gluut1 nicht mehr auf der Aussenseite der Körperzellen befindet, wo das Eiweiß den Rest ihres Zuckers aufnehmen kann. Vielmehr waren sie in der Kammer, als wäre sie verloren gegangen.

Meier konnte ihre Abschlussarbeit bestätigen: Wenn es diesen Vorgang blockiert, kehrte das Glut1-Protein in die Zellenhülle zurück, wo es wieder in den Stoffwechsel eindrang. "In der Theorie könnte das auch mit Arzneimitteln blockiert werden", sagt Meyer. Das Motiv des Dileukins hat das Forscherteam in einer Datenbank elfmal in den elastischen Bereichen von acht Eiweißen gefunden, darunter solche, die die Stoffwechselerkrankung Zystische Fibrose verursachen.

Obgleich die Betroffenen mit dem Glut1-Defizitsyndrom oft Jahre auf eine richtige Diagnosestellung gewartet haben, ist die Erkrankung heute vergleichsweise gut zu behandel. Die Anfälle werden dann oft gestoppt, weil die Hirnzellen ihre eigene Leistung auf andere Art und Weisen erhalten.